Ключові слова
метастазування
доброякісні новоутворення
альфа-гладком’язовий актин
Як цитувати
Анотація
Альфа-гладком’язовий актин (α-SMA) – це ізоформа актино-
вого білка. Він має вирішальне значення для руху клітин, підтримки
їхньої внутрішньої структури та скорочення м’язових клітин.
Численні дані вказують на те, що α-SMA бере участь у канцерогенезі,
епітеліально-мезенхімальному переході (ЕМП), утворенні метастазів
(Мтс) та стійкості пухлини до терапії. Його присутність є маркером
фібробластів, асоційованих із раком, які пов’язані з ростом, інвазією
та метастазуванням пухлини через їхню взаємодію з раковими
клітинами. Метою дослідження було порівняння рівнів α-SMA в зраз-
ках тканин фолікулярної аденоми (ФА), зобу, папілярної карциноми
щитоподібної залози (ПКЩЗ), Мтс, умовно нормальної тканини, плаз-
ми та периферичних мононуклеарів крові (PBMC). Матеріал і ме-
тоди. Післяопераційні зразки тканини, плазма та клітини крові були
отримані з хірургічного відділення клініки. Кількість α-SMA визначали
за допомогою наборів для імуноферментного аналізу. Результати.
Рівні α-SMA в тканині ФА та зобу не відрізнявся від його кількості в
умовно нормальній тканині. Спостерігалася значна різниця між нор-
мальною тканиною та тканиною ПКЩЗ із Мтс та без них. Кількість α-SMA в тканині ПКЩЗ без Мтс була майже в 4 рази нижчою, ніж у
тканині ПКЩЗ із Мтс. Рівень α-SMA в метастазах був вищим, ніж у
нормальній тканині. Також спостерігалася значна різниця між нор-
мальною тканиною пацієнтів із Мтс та без них. У плазмі та клітинах
крові пацієнтів із ПКЩЗ концентрація α-SMA значно перевищувала
контрольний рівень. Висновки. Кількість α-SMA в доброякісних но-
воутвореннях не відрізнялася від рівня актину в умовно нормальній
тканині. У плазмі крові та PBMC пацієнтів із ПКЩЗ концентрація α-SMA
перевищувала рівень у контрольній плазмі, але різниці між ПКЩЗ
із Мтс та без Мтс немає. Наші дані вказують на значні відмінності в
концентрації α-SMA між пухлинними тканинами ПКЩЗ із Мтс та ткани-
нами ПКЩЗ без Мтс. Останні факти можуть бути корисними для про-
гнозування утворення Мтс.
Посилання
Shinde AV, Humeres C, Frangogiannis NG. The role of α-smooth muscle actin in fibroblast-mediated matrix contraction and remodeling. Biochim Biophys Acta Mol Basis Dis. 2017 Jan;1863(1):298-309. doi: 10.1016/j.bbadis.2016.11.006.
Anggorowati N, Ratna Kurniasari Ch, Damayanti K, Cahyanti T, Widodo I, Ghozali A, et al. Histochemical and immunohistochemical study of α-SMA, Collagen, and PCNA in epithelial ovarian neoplasm. Asian Pac J Cancer Prev. 2017 Mar 1;18(3):667-71. doi: 10.22034/APJCP.2017.18.3.667.
Ping Q, Yan R, Cheng X, Wang W, Zhong Y, Hou Z, et al. Cancer-associated fibroblasts: overview, progress, challenges, and directions. Cancer Gene Ther. 2021 Sep;28(9):984-99. doi: 10.1038/s41417-021-00318-4. Erratum in: Cancer Gene Ther. 2021 Sep;28(9):1074. doi: 10.1038/s41417-021-00343-3.
Jia H, Chen X, Zhang L, Chen M. Cancer associated fibroblasts in cancer development and therapy. J Hematol Oncol. 2025 Mar 28;18(1):36. doi: 10.1186/s13045-025-01688-0.
Sun KH, Chang Y, Reed NI, Sheppard D. α-Smooth muscle actin is an inconsistent marker of fibroblasts responsible for forcedependent TGFβ activation or collagen production across multiple models of organ fibrosis. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 2016 May 1;310(9):L824-36. doi: 10.1152/ajplung.00350.2015.
Rao KB, Malathi N, Narashiman S, Rajan ST. Evaluation of myofibroblasts by expression of alpha smooth muscle actin: a marker in fibrosis, dysplasia and carcinoma. J Clin Diagn Res. 2014 Apr;8(4):ZC14-7. doi: 10.7860/JCDR/2014/7820.4231.
Enescu A, Enescu AŞ, Florou C, Petrescu F. E-cadherin and α-SMA expression in the epithelial-mesenchymal transition of salivary glands pleomorphic adenomas. Rom J Morphol Embryol. 2014;55(4):1383-7.
Vatseba TS, Sokolova LK, Pushkarev VV, Kovzun OI, Guda BB, Pushkarev VM, et al. Activation of the PI3K/Akt/mTOR/ p70S6K1 signaling cascade in the mononuclear cells of peripheral blood: association with insulin and insulin-like growth factor levels in the blood of patients with cancer and diabetes. Cytol Genet. 2019;53(6):489-93. doi: 10.3103/S0095452719060112.
Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of proteindye binding. Anal Biochem. 1976;72(1):248-54.
Ungefroren H, Sebens S, Seidl D, Lehnert H, Hass R. Interaction of tumor cells with the microenvironment. Cell Commun Signal. 2011 Sep 13;9:18. doi: 10.1186/1478-811X-9-18.